Гпоу крапт

Государственное профессиональное образовательное учреждение Коми республиканский агропромышленный техникум имени Н.В.Оплеснина

Государственное профессиональное образовательное учреждение Коми республиканский агропромышленный техникум имени Н.В.Оплеснина – одно из старейших и единственное учебное заведение среднего профессионального образования сельскохозяйственного направления в Республике Коми.

Расположение

Находится в селе Выльгорт Сыктывдинского района. В настоящий момент техникум представляет собой крупное профессиональное образовательное учреждение, в котором имеются необходимые условия для успешной учебы, отдыха и спортивно-оздоровительной работы.

Филиал

В составе учебного учреждения имеется филиал, расположенный в селе Визинга Сысольского района.

Ветеринарная клиника и автошкола

На базе техникума функционирует ветеринарная клиника, оснащённая по последнему слову техники. Также в техникуме любой желающий может выучиться и получить водительские права.

Важная информация для абитуриентов и студентов

Для подтверждения учетной записи вам необходимо с собой иметь:

• Паспорт
• СНИЛС
• Телефон

Заселение несовершеннолетних обучающихся в общежитие осуществляется в присутствии родителя или законного представителя.

При заселении обучающимися предъявляются:

1. Паспорт
2. СНИЛС
3. Полис
4. Справка о пройденной в течении года флюорографии
5. Справка или сертификат о прививках
6. Приписное удостоверение или военный билет (юношам с 2005 года рождения и старше)
7. Набор масок и перчаток

Обучающиеся с признаками ОРВИ заселению не подлежат. Просьба сделать данные действия заранее, до заселения в общежитие.

Дополнительные ресурсы и меры

• Самый массовый конкурс в России (большая перемена)
• Рекомендации Роспотребнадзора по обеспечению основных принципов самоизоляции
• Горячая линия по вопросам методической поддержки образовательных организаций в условиях сложившейся эпидемиологической ситуации
• Информационные ресурсы о мерах, предпринимаемых для борьбы с коронавирусом в Республике Коми

Анкетирование и проекты

• Проект Профстажировки
• Онлайн – тестирование обучающихся Ничего личного

Ссылки

• Форма для учащихся
• Форма для родителей
• Форма для педагогических работников

Проведение оценки эффективности информационно-профилактической работы с молодежью

Цель этого исследования – оценить эффективность информационно-профилактической работы с молодежью по вопросам защиты прав субъектов персональных данных.

Ссылка на тестирование доступна здесь.

Опрос об условиях предоставления услуг общеобразовательными организациями

Цель этого опроса – определить мнение граждан о качестве условий, в которых осуществляется образовательная деятельность образовательными организациями (школы, детские сады, колледжи, организации дополнительного образования).

Дополнительную информацию можно найти на www.nokod11.ru / 20.08.21

Видеоматериалы и наглядные пособия по профилактике травматизма на дорогах, воде и железнодорожных путях

Здесь представлены видеоматериалы и наглядные пособия по профилактике травматизма на дорогах, воде и железнодорожных путях.

Портал персонифицированного финансирования дополнительного образования

Аминокислоты

Определение и классификация

Аминокислоты – это органические карбоновые кислоты, у которых хотя бы один атом водорода заменен на аминогруппу. Существует несколько способов классификации аминокислот:

• По строению радикала: алифатические, моноаминодикарбоновые, диаминомонокарбоновые, гидроксисодержащие, серосодержащие, циклические.
• По полярности радикала: неполярные и полярные.
• По кислотно-основным свойствам: кислые, основные и нейтральные.
• По степени заменимости: незаменимые, полузаменимые и заменимые.

Физико-химические свойства аминокислот включают полярность, кислотно-основные свойства, амфотерность и изоэлектрическую точку.

Белки

Структурное и функциональное многообразие

Белки представляют собой высокомолекулярные азотсодержащие соединения, состоящие из аминокислот, соединенных пептидными связями. Структурное и функциональное многообразие белков определяется последовательностью аминокислот в полипептидной цепи. Белки имеют сложную структурную организацию и выполняют множество функций.

Описание биологических функций белков

Структурная функция:

Структурные белки играют ключевую роль в формировании тканей и клеток. Примеры структурных белков включают коллаген, эластин, кератин, спектрин, гликофорин и другие.

Сократительная функция:

Белки актина и миозина являются ответственными за сокращение мышц.

Каталитическая функция:

Ферменты – это белки, ускоряющие химические реакции. Около половины всех белков в организме являются ферментами.

Регуляторная функция:

Белковые гормоны, такие как инсулин и глюкагон, контролируют метаболизм клеток.

Рецепторная функция:

Белки-рецепторы обеспечивают избирательное связывание гормонов и других биологически активных веществ на поверхности клеток.

Транспортная функция:

Липопротеины, гемоглобин, трансферрин и другие белки отвечают за транспорт различных веществ в организме.

Защитная функция:

Иммуноглобулины, белки свертывания крови и другие белки выполняют защитные функции организма.

Примеры:

• Структурная функция: коллаген
• Сократительная функция: актин и миозин
• Каталитическая функция: ферменты
• Регуляторная функция: инсулин, глюкагон
• Рецепторная функция: белки-рецепторы
• Транспортная функция: гемоглобин, липопротеины
• Защитная функция: иммуноглобулины, фибриноген

Первичная структура белка и способы ее нарушения

Первичная структура белка – это последовательность аминокислот, из которых он состоит. Пептидная связь между аминокислотами образуется путем конденсации карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы другой аминокислоты.

Дикарбоновые кислоты имеют две карбоксильные группы, а диаминомонокарбоновые кислоты содержат две аминогруппы. При образовании пептидной связи участвуют карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа другой.

Способы нарушения первичной структуры:

• Гидролиз: расщепление пептидной связи под воздействием воды, приводящее к разрушению первичной структуры белка.

Первичная структура белка является основой для всех остальных уровней организации белка и играет важную роль в его функциональности и стабильности.

Первичная структура белков

Первичная структура белков – линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, образуется пептидными связями. Учитывая, что в синтезе белков принимает участие 20 аминокислот, можно сказать о невообразимом количестве возможных белков.

Если изменение последовательности аминокислот носит не летальный характер, а приспособительный или хотя бы нейтральный, то такой белок может передаться по наследству и остаться в популяции. В результате возникают новые белки и новые качества организма. Такое явление называется полиморфизм белков.

Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет формирование вторичной, третичной и четвертичной структур. Аминокислоты способны соединяться между собой связями, которые называются пептидными, при этом образуется полимерная молекула. Пептидная связь – связь между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой аминокислоты.

Гидролиз белков – разрушение первичной структуры белков под действием кислот, щелочей и ферментов, приводящее к образованию альфа-аминокислот, из которых он был составлен:

1. идет в кислой среде при температуре 110 градусов в течение 24 часов
2. идет в щелочной среде NaOH при кипячении
3. с участием ферментов при небольших температурах.

Вторичная структура белка

Что представляет собой вторичная структура белка? Как осуществляется укладка полипептидной цепи во вторичную структуру? Какие связи ее формируют? Как построена α-спираль? Что представляет собой структура складчатого типа (β-структура)?

Вторичная структура – это способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру, при которой аминокислоты взаимодействуют через пептидные группы. Формирование вторичной структуры вызвано стремлением пептида принять конформацию с наибольшим количеством водородных связей между пептидными группами. Вторичная структура определяется: устойчивостью пептидной связи, подвижностью С-С связи, размером аминокислотного радикала. Все это вкупе с аминокислотной последовательностью приводит к строго определенной конфигурации белка. Водородные связи – слабые электростатические взаимодействия между одним ЭО атомом и атомом водорода, ковалентно связанным с другим ЭО атомом Можно выделить два возможных варианта вторичной структуры: α-спираль и β-структура (β-складчатый слой). В одном белке, как правило, присутствуют обе структуры. В глобулярных белках преобладает α-спираль, в фибриллярных – β-структура. Вторичная структура образуется только при участии водородных связей между пептидными группами: атом кислорода одной группы реагирует с атомом водорода второй, одновременно кислород второй пептидной группы связывается с водородом третьей и т.д. α-СПИРАЛЬ- Правозакрученная спираль, образуется при помощи водородных связей между пептидными группами 1-го и 4-го, 4-го и 7-го, 7-го и 10-го и так далее аминокислотных остатков. Формированию спирали препятствуют пролин и гидроксипролин, которые обуславливают "перелом" цепи, ее резкий изгиб. Высота витка составляет 0,54 нм и соответствует 3,6 аминокислотных остатков, 5 полных витков соответствуют 18 аминокислотам и занимают 2,7 нм. β-СКЛАДЧАТЫЙ СЛОЙ- В этом способе укладки белковая молекула лежит "змейкой", удаленные отрезки цепи оказываются поблизости друг от друга. В результате пептидные группы ранее удаленных аминокислот белковой цепи способны взаимодействовать при помощи водородных связей. β-Структура аминокислот взаимодействуют с отдаленными пептидными группами этой же белковой цепи при помощи водородных связей между пептидными группами.

Что понимают под третичной структурой белка? Как образуются связи: а) ионная; б) гидрофобная; в) дисульфидная; г) водородная? Приведите примеры. В чем различие структуры молекул фибриллярных и глобулярных белков? Чем определяется компактность последних?

Что понимают под четвертичной структурой белка? Что такое протомеры, тетрамеры, олигомеры, мультибелковые комплексы? Что понимают под специфичностью белка?

Четвертичная структура белка- пространственное взаимодействие нескольких полипептидных цепей (протомеров или субъединиц). Блок, имеющий 4 структуру, называется олигомерным. Число протомеров в олигомере зависит от его функции и может составлять от двух (фермент гексокиназа) до неск десятков или даже сотен. Т.о. индивидуальные цепи – протомеры (мономеры/субъединицы). Если белки содержат 2 протомеры, то они – димеры, если 4, то тетрамеры (например, гемоглобин, сост из 4 субъединиц: 2 альфа и 2 бета). Лактатдегидрогеназа – фермент, принимающий активное участие в окислении глюкозы при мышечном сокращении, также включает 4 субъединицы – Н (heart) и М (muscle) в разных сочетаниях: Н4, Н3М1, Н2М2, Н1М3, М4. Всего 5 изоферментов. Креатинкиназа – фермент, участвующий в регенерации АТФ при мышечном сокращении, состоит из 2 субъединиц – В (brain) и М (muscle) в разных сочетаниях: ВВ, ВМ, ММ. Всего 3 изофермента. Мультибелковый комплекс (или просто белковый комплекс) представляет собой группу, состоящую из двух или более связанных полипептидных цепей. Различные полипептидные цепи могут иметь разнообразные функции. Белковые комплексы являются формой четвертичной структуры. Белки, входящие в состав белковых комплексов, связаны нековалентными белок-белковыми взаимодействиями, а также различные белковые комплексы имеют различную степень устойчивости в течение времени. Специфичность белка – это различие белков, входящих в состав организмов, относящихся к разным биологическим видам, определяемое числом аминокислот, их разнообразием, последовательностью соединения в молекулах белка. Характеризуется тем, что белки одного и того же организма, но разных органов, различны по строению и свойствам. Она определяется: 1)аминокислотным составом – природой и кол-вом аминокислот, 2)аминокислотной последовательностью – первичной структурой белка.

Объясните роль разных уровней организации белков в проявлении биологической активности (на примере гемоглобина и миоглобина).

В отличие от миоглобина, который не имеет четвертичной структуры, гемоглобины представляют собой тетрамерные белки, молекулы которых образованы различными типами полипептидных цепей (они обозначаются, и т. д.). В состав молекулы входят по две цепи двух разных типов. Длина а- и В-цепей примерно одинакова – a-цепь содержит 141 остаток, а В-цепь—146; однако а- и (-полипептиды гемоглобина А (НЬА) кодируются разными генами и имеют разную первичную структуру. В то же время первичная структура В-цепей гемоглобина человека в значительной степени консервативна. Вторичная и третичная структура гемоглобина А. Несмотря на различия в длине цепи и аминокислотной последовательности миоглобина и р-полипептида, они имеют почти идентичную вторичную и третичную структуру. Это поразительное сходство, которое распространяется на расположение гема и восьми спиральных участков, частично обусловлено тем, что в эквивалентных положениях первичной структуры миоглобина и Р-субъединицы находятся хотя и различающиеся, но сходные по своим свойствам аминокислоты. а-Полипептид также весьма сходен с миоглобином, хотя в нем содержится семь, а не восемь спиралей. Как и в миоглобине, гидрофобные остатки у него размещаются внутри структуры, а гидрофильные (опять-таки за исключением двух остатков гистидина) – на поверхности; это в одинаковой мере свойственно и Р-субъединицам.Четвертичная структура гемоглобина А. Свойства индивидуальных гемоглобинов неразрывно связаны с их четвертичной, равно как и вторичной и третичной, структурами. Наиболее распространенные гемоглобины имеют следующую тетрамерную структуру: (нормальный гемоглобин взрослого человека) – (фетальный гемоглобин) – (гемоглобин при серповидноклеточной (минорный гемоглобин взрослого человека). Четвертичная структура наделяет гемоглобин дополнительными важными особенностями (отсутствующими у миоглобина), которые способствуют выполнению гемоглобином его уникальной биологической функции и обеспечивают возможность строгой регуляции его свойств. Гемоглобин обладает аллостерическими свойствами (от треч. аллос — другой, стерос — место, пространство), и на его примере можно лучше понять свойства других аллостерических белков. МИОГЛОБИН. Первичная структура и распределение аминокислот. Миоглобин состоит из единичной полипептидной цепи с мол. массой 17000; никаких особенностей в характере составляющих его 153 аминокислотных остатков не обнаруживается. При анализе же их пространственного распределения четко выявляется одна особенность: на поверхности молекулы находятся полярные остатки, а внутри структуры — неполярные; это свойство характерно для глобулярных белков. Остатки, содержащие одновременно и полярные, и неполярные группы (например, Thr, Тrр, расположены так, что неполярные группы ориентируются внутрь глобулы. Если не считать двух остатков гистидина, принимающих участие в связывании кислорода, то внутренние области миоглобина содержат только неполярные остатки (например, Leu, Val, Phe, Met). Вторичная и третичная структура миоглобина. Как показывает рентгеноструктурный анализ, миоглобин представляет собой компактную, примерно сферическую молекулу размером 4,5 х 3,5 х 2,5 нм (рис. 6.3). Примерно 75% остатков образуют восемь правых а-спиралей, содержащих от 7 до 20 остатков. Начиная с N-конца, спирали обозначают буквами от А до Н. Участки, соединяющие спирали, обозначают двумя буквами, указывающими соответствующие спирали. Индивидуальным остаткам присваивают букву, указывающую спираль, в которой они находятся, и порядковый номер, отсчитываемый от N-конца спирали. Например, восьмой остаток в спирали F, им является гистидин. Остатки, далеко отстоящие друг от друга вдоль цепи (например, принадлежащие разным спиралям), могут быть пространственно сближены; например, довольно близко находятся остатки гистидина (проксимальный) и (дистальный) (рис. 6.3). Ряд данных свидетельствует о том, что в растворе вторичная и третичная структуры миоглобина близки к структуре кристаллического миоглобина. В обоих случаях наблюдаются практически идентичные спектры поглощения; кристаллический миоглобин связывает кислород; содержание а-спиралей в растворе, оцениваемое по дисперсии оптического вращения и круговому дихроизму, сходно с данными, полученными методом рентгеноструктурного анализа.

Как в клетке формируется молекула белка? Чем обусловлено формирование каждого структурного уровня?

Линейная молекула белка образуется при соединении аминокислот в цепь при помощи пептидной связи. Строение аминокислот, их последовательность и соотношение в первичной структуре определяет формирование каждого структурного уровня. Расшифровка первичной структуры – основа для получения предварительной информации о более высоких уровнях организации. Для определения аминокислотной последовательности разделяют его на полипептидные цепи, затем опр аминокислотный состав цепей. Анализ аминокислотного состава вкл в себя полный гидролиз белка.Секвенирование.Определение аминокислотной или нуклеотидной последовательности. Первичная структура любой белковой молекулы напрямую зависит от структуры ДНК-генома. Поэтому сначала выделяют ген, в котором закодирована структура белка. Далее определяют последовательность азотистых оснований в ДНК. Каждая аминокислота в белковой молекуле закодирована сочетанием трех азотистых оснований – триплетом (кодоном) в молекуле ДНК. Например, сочетание трех оснований аденина (ААА) кодирует аминокислоту фенилаланин, а последовательность из трех оснований цитозина – глицин. Это дает возможность получить информацию о первичной структуре белковой молекуле, а, значит, прогнозировать строение всей молекулы в целом, поскольку именно первичная структура определяет строение всех высших уровней организации – и вторичной, и третичной, а, иногда и четвертичной структур. Для проверки предположений о строении высших структур используется еще один метод: Рентгеноструктурный анализ. Определение атомной структуры вещества. В основе метода – явления дифракции ренген лучей на 3хмерной крист решетке. В результате облучения на фотопленке фиксируется карта электронной плотности (похожа на географическую карту). Далее производится компьютерный анализ полученного изображения, в результате чего строится пространственная модель белковой молекулы. Биоинформатика- наука, заним анализом молекулярно-биологических данных. Существование огромного количества разнообразных белков привело к необходимости создания информационных массивов – баз (или банков) данных, в которые заносились бы все известные о них сведения. В настоящее время существует множество общих и специализированных баз данных, которые доступны в Интернете каждому желающему. В общих базах содержатся сведения о всех известных белках живых организмов, т.е. о глобальном протеоме всего живого.

Охарактеризуйте методы выделения и идентификации аминокислот и белков. Какие физико-химические свойства белков и аминокислот лежат в основе этих методов?

Методы идентификации белков и аминокислот:

А)разделение смеси аминокислот методом распределительной хроматографии на бумаге. Принцип метода: хроматография – метод разделения и анализа смесей веществ, осн на различном распределении компонентов смеси между подвижной (обычно газ или жидкость) и неподвижной (твердый сорбент, бумага, силикагель и др.) фазами. Элюент (80% водонасыщенный фенол) перемещаясь по бумаге, растворяет нанесенные а/к и увлекает их за собой в различной скоростью вслед за фронтом рас-лей. Скорость перемещения а/к будет зависеть от способности их к растворению в смеси рас-лей. Чем меньше растворяются а/к в воде и больше в феноле, тем быстрее они будут перемещаться вслед за фронтом орг рас-ля и тем дальше переместятся от места их нанесения. Б)электрофорез белков сыворотки крови. Диагностическое значение: электрофорез белков примен как для анализа компонентов смеси белков, так и для получения гомогенного белка. Кол-во выделяемых фракций опр условиями проведения электрофореза. При эл-зе на бумаге и пленках ацетата целлюлозы в клинико-диагност лаб выдел 5 фракций (альбумины альфа 1,2, бета и гамма глобулины), в то время как в полиакриламидном геле- до 20 и более фракций. В клин практике для сыворотки выдел 10 типов электрофореграмм, соотв различным патолог состояниям. Принцип метода: способ разделения смеси белков на фракции или индивид белки, осн на движении заряженных белковых макромолекул различн молекулярного веса в стационарном электрическом поле.В)цветные реакции сна отдельные аминокислоты и белки: 1)биуретовая реакция.Принцип метода: осн на обр биуретом в щелочной среде с ионами меди комплексной соли, окр в сине-фиол цвет. Рекация обусловлена взаимодействием иона меди с группировками (-CO-NH-) биурета. Белки, явл полипептидами, в щелочной среде взаимод с ионами меди и обр аналогичные хелатные соединения. 2)нингидриновая реакция на альфа-а/к. Принцип метода: при взаимод с нингидрином альфа-а/к окисляются и распадаются с образованием аммиака, нингидрин при этом восстан и конденс с аммиаком и окисленным нингидрином. В рез этого обр сложное соединение мурексидного типа, кот окр исследуемый р-р в сине-фиолетовый цвет. 3)ксантопротеиновая реакцияю Принцип метода: пр нагревании р-ров белков или смеси а/к, содерж ароматические аминокислоты, с конц азотной к-той, исследуемая жидкость окр в ярок лимонно-желтый цвет. Р-ция обусловлена нитрованием ароматический а/кк и обр желтых нитропроизводных. 4)реакция Фоля. Принципдействия: при нагрев со щелочью и ацетатом свинца р-ров белков или смеси а/к, в кот наход серусодержащие а/к, жидкость окр в бурый или черный цвет. Р-ция обусл разруш в щелочной среде серусодерж а/к с обр сернистого натрия, кот с ацетатом свинца обр черный осадок сульфида свинца

Новости – Категории «»

1 марта 2024 года сотрудники ГБУ «РЦОИ и ОКО» – Бреславская Т.С., Николаева Д.М., Цыдыпова О.А., Фёдорова Т.П. провели семинар «Управление на основе данных» для специалистов органа местного самоуправления, осуществляющего управление в сфере образования в рамках программы «Мастерская управленческих команд как механизм развития управленческого потенциала», которая направлена на повышение качества образования в муниципальных образованиях Республики Бурятия, совершенствование профессиональных компетенций муниципальных управленческих команд, создание условий для развития муниципальной системы образования, позволяющих повысить эффективность управления на муниципальном уровне.

ЗАВЕРШАЕТСЯ СРОК ПОДАЧИ ЗАЯВЛЕНИЯ НА СДАЧУ ГИА-9

ГБУ "РЦОИ и ОКО" напоминает, что 1 марта 2024 года включительно завершается срок подачи заявлений на участие в ГИА-9 по образовательным программам основного общего образования в 2024 году.

Заявление на сдачу ГИА-9 выпускники подают в образовательную организацию, в которой проходят обучение.

Для участия в ГИА-9 выпускник должен написать заявление, в котором указываются выбранные для сдачи учебные предметы и форму итоговой аттестации — основной государственный экзамен (ОГЭ) или государственный выпускной экзамен (ГВЭ).

Для получения аттестата об основном общем образовании выпускникам 9-х классов необходимо сдать ОГЭ по двум обязательным предметам (русскому языку и математике) и два экзамена по выборным предметам. Выпускникам 9-х классов с ограниченными возможностями здоровья, а также детям-инвалидам и инвалидам будет предоставлена возможность сдачи двух обязательных предметов и права выбора сдачи выборных предметов по желанию.

Допуском к ГИА-9 является успешное прохождение итогового собеседования по русскому языку и допуск по всем общеобразовательным предметам за учебный год.

ВСЕРОССИЙСКИЕ ПРОВЕРОЧНЫЕ РАБОТЫ

Сегодня, 1 марта, по всей стране учащиеся 11-х классов пишут Всероссийские проверочные работы.

В Республике Бурятия примут участие в ВПР, согласно расписанию образовательных организаций, 16 школ региона по следующим предметам: география, история, химия, физика и биология.

Изменений в контрольных измерительных материалах (КИМ) ВПР в 2024 году нет, они будут проводиться по образцам и описаниям КИМ 2023 года. Решение о выставлении отметок обучающимся по результатам ВПР и иных формах использования результатов ВПР в рамках образовательного процесса образовательные организации принимают самостоятельно.

ОБУЧЕНИЕ УПРАВЛЕНЧЕСКОЙ КОМАНДЫ Г. СЕВЕРОБАЙКАЛЬСК

29 февраля – 1 марта 2024 г. сотрудники ГБУ «РЦОИ и ОКО» проводят обучение управленческой команды г. Северобайкальск по теме «Основные механизмы управления качеством образования на муниципальном уровне». Слушателями на мероприятии выступают директора и заместители директоров ОО, руководители ДОО, руководители ОДО, специалисты органа местного самоуправления, осуществляющего управление в сфере образования.

В рамках первого дня обучения специалисты учреждения совместно с управленческой командой муниципалитета обсудят итоги оценки муниципальных механизмов управления качеством образования; результаты оценки эффективности управленческих кадров образовательных организаций в 2020-2023 гг.; организацию работы по выявлению, поддержке и развитию способностей и талантов у детей и молодежи, а также итоги мониторинга воспитательной деятельности в муниципалитете в 2022-2023 гг.

В рамках второго дня обучения будет доведена информация об оценке качества подготовки обучающихся в г. Северобайкальск, представлена лекция по информационной открытости образовательных организаций, а также обсуждено патриотическое воспитание школьников. Завершится обучение деловой игрой «Разработка проекта занятия по направлениям воспитания с региональным компонентом».

ОБЩЕРОССИЙСКОЕ РОДИТЕЛЬСКОЕ СОБРАНИЕ

Ждем вас на всерoссийском рoдительском сoбрании в формате oнлaйн 29 февраля в 16:00 по московскому времени. Вы получите всю инфoрмацию о предстоящих изменениях в экзаменационном процессе 2024 года и полезные рекомендации для пoдготовки ваших детей.

Обсуждаемые темы включают: 1. Выбор экзаменационных предметов 2. Мотивация учеников к самоподготовке 3. Эффективные методы подготовки к экзаменам 4. Самостоятельная подготовка: необходимые ресурсы 5. Как выбрать будущую профессию 6. Выбор между 10 классом и колледжем 7. Изменения в программах ОГЭ и ЕГЭ 8. Oжидания выпускников в 2024 году

Пoдaть зaявку на участие во всероссийском рoдительском oнлaйн-сoбрании можно по ссылке: https://mossobr.ru/chnp

СБОРНИК МЕТОДИЧЕСКИХ МАТЕРИАЛОВ ДЛЯ ВНЕУРОЧНЫХ ЗАНЯТИЙ «РАЗГОВОРЫ О ВАЖНОМ»

28 февраля в Закаменском районе в рамках обучающего семинара для работников ППЭ-9 и ППЭ-11, Чимитова Д.К., директор ГБУ «РЦОИ и ОКО» презентовала сборник методических материалов для внеурочных занятий «Разговоры о важном: региональный компонент» и передала их в каждую образовательную организацию МО.

РЕСПУБЛИКАНСКИЙ ОНЛАЙН-СЕМИНАР

28 февраля 2024 г. начальник отдела оценки качества образования ГБУ «РЦОИ и ОКО» Бреславская Т.С. выступила с докладом «Мониторинг функциональной грамотности школьников Республики Бурятия» в рамках республиканского онлайн-семинара «Эффективные практики формирования функциональной грамотности обучающихся», организованного ГАУ ДПО РБ «БРИОП» для учителей и методистов ОО РБ.

На мероприятии также были обсуждены следующие темы: «Конструирование ситуационных заданий при подготовке к урокам и внеурочным мероприятиям», «Формирование и оценка читательской грамотности и креативного мышления», «Формирование математической грамотности на уроках и во внеурочной деятельности» и «Методическая поддержка педагогов по вопросам формирования функциональной грамотности школьников».

ОБУЧАЮЩИЙ СЕМИНАР ДЛЯ РАБОТНИКОВ ППЭ ГИА-9, ГИА-11 ЗАКАМЕНСКОГО РАЙОНА

С целью подготовки к проведению ГИА в 2024 году сотрудники ГБУ «РЦОИ и ОКО» 28 февраля 2024 года провели обучающий семинар для работников ППЭ-9 и ППЭ-11 Закаменского района «Подготовка работников пунктов проведения экзаменов при проведении ГИА по образовательным программам ООО и СОО». В мероприятии приняли участие лица, привлекаемые к проведению ОГЭ и ЕГЭ всех ППЭ района, муниципальные администраторы и операторы.

С приветственным словом и с лекцией «ГИА как механизм реализации государственной политики в области оценки качества образования» выступила директор ГБУ «РЦОИ и ОКО» Чимитова Д.К. С докладами по основным изменениям в Порядках проведения ГИА, технологическим процедурам ОГЭ, организационно-технологической готовности ППЭ в день экзамена, о критериях оценки эффективности организационно-технологического обеспечения и соблюдения мер информационной безопасности в МО и ОО выступили Раднаева В.С., Карбаинов А.Н.

На семинаре также обсуждались основные нарушения и типичные ошибки, которые выявляются при проведении ГИА в ППЭ.

НОРМАТИВНО-ПРАВОВЫЕ И ОРГАНИЗАЦИОННЫЕ ОСНОВЫ»

Сегодня, 27 февраля 2024 года в рамках лектория общества «Знание», с целью содействия муниципалитету в проведении мероприятий по формированию позитивного отношения к объективной оценке образовательных результатов и повышения информированности родительской общественности об основных направлениях государственной политики в области оценки качества образования, директор ГБУ «РЦОИ и ОКО» Чимитова Д.К. проводит собрание для родителей выпускников школ Закаменского района Республики Бурятия на тему «Государственная итоговая аттестация: нормативно-правовые и организационные основы».

ФЕДЕРАЛЬНАЯ ИНФОРМАЦИОННАЯ СИСТЕМА ОЦЕНКИ КАЧЕСТВА ОБРАЗОВАНИЯ

17 февраля 2024 года вышло Постановление Правительства РФ №182 Об утверждении Правил формирования и ведения государственной информационной системы "Федеральная информационная система оценки качества образования" (ГИС). Постановление вступает в силу с 1.09.2024, ответственное ведомство – Рособрнадзор.Как заявлено наличие ГИС позволит использовать единые подходы к организации и проведению процедур ОКО, анализу их результатов и подготовке рекомендаций по повышению качества образования.Это будет обеспечено за счёт современных технологий, используемых в системе, возможности интеграции результатов различных оценочных процедур, а также доступности информации и аналитических материалов для педагогов, методистов и руководителей всех обр. организаций и органов управления образованием.

ГИС будет обеспечивать решение задач:а) обеспечение сбора, обработки, систематизации, анализа результатов и хранения информации о проведении мероприятий по ОКО; б) обеспечение проведения мероприятий ОКО.Заявлено, что пользователями ГИС будут не только Рособрнадзор, исп. органы субъектов РФ, но и муниципалитеты и организации, осуществляющие образовательную деятельность.

В Курганской области назвали победителей регионального этапа чемпионата «Профессионалы»

Лучших токарей, электромонтажников, сварщиков, операторов станков с ЧПУ и представителей других профессий среди студентов и школьников выбрали в Курганской области. Итоги регионального этапа Чемпионата профессионального мастерства «Профессионалы» подвели сегодня, 22 марта, во Дворце культуры машиностроителей. Участников и организаторов этого масштабного события от Правительства региона поздравила директор Департамента информационных технологий и цифрового развития Гульжан Фахрутдинова.

Шесть жителей Курганской области участвуют в молодежном направлении проекта «Мастера гостеприимства»

Почти 3,5 тысячи человек из 88 регионов России подали заявки на участие в молодежном направлении главного кадрового туристического проекта страны «Мастера гостеприимства» президентской платформы «Россия – страна возможностей». От Курганской области свои силы решили попробовать шесть жителей региона. Ребята получат возможность пройти стажировку и зарекомендовать себя в топовых отраслевых компаниях страны или пройти проектную мастерскую и вместе с наставником доработать свою идею, превратив ее в реальный проект в сфере туризма.

Миссию коррекционных школ обсудили на Всероссийском съезде в Москве

Миссию коррекционных школ и вектор их развития как центров непрерывного образования и комплексного сопровождения обучающихся с ограниченными возможностями здоровья и инвалидностью обсудили на Всероссийском съезде руководителей коррекционных школ в Москве. В мероприятии приняли участие более 600 специалистов, реализующих адаптированные образовательные программы, из 75 субъектов Российской Федерации, в том числе из Курганской области.